Ein Proteingemisch fließt durch eine mit Kügelchen gefüllte Säule. Einige Proteine ​​haften an den Kügelchen, andere fließen hindurch. Durch Veränderung der Bedingungen werden die gebundenen Proteine ​​nacheinander freigesetzt. Das ist Chromatographie, eine Technik zur Trennung und Reinigung biologischer Moleküle. Sie ist die Grundlage der nachgelagerten Aufarbeitung in der Bioproduktion.

Das Prinzip ist einfach. Moleküle haben unterschiedliche Affinitäten zu einer stationären Phase (den Kügelchen) und einer mobilen Phase (der durchfließenden Flüssigkeit). Diese Unterschiede bewirken, dass sie sich unterschiedlich schnell bewegen und sich dadurch trennen. Es gibt verschiedene Varianten dieser Technik. Die Ionenaustauschchromatographie trennt Moleküle nach ihrer Ladung. Die Größenausschlusschromatographie trennt nach ihrer Größe. Die Affinitätschromatographie nutzt eine spezifische Bindungsinteraktion, wie beispielsweise die Bindung eines Antikörpers an sein Zielmolekül. Die hydrophobe Interaktionschromatographie trennt nach ihrer Hydrophobizität.

Die Chromatographie findet in der Biotechnologie breite Anwendung. Sie dient der Reinigung von Insulin, monoklonalen Antikörpern und Impfstoffen. Sie analysiert Blutproben auf Arzneimittel und deren Metaboliten. Sie trennt DNA-Fragmente für die Sequenzierung. Sie ist ein unverzichtbares Werkzeug in der analytischen Chemie und der Prozessentwicklung.

Die Herausforderung liegt im Maßstab. Eine im Labor funktionierende Säule ist in der Fabrik möglicherweise nicht einsetzbar. Die Beads, die Durchflussrate, der Druck und die Puffer müssen optimiert werden. Ein einzelner Reinigungsschritt kann Stunden dauern und Tausende von Dollar kosten. Die damit erzielte Reinheit rechtfertigt den Aufwand jedoch.