Eiwitten verrichten het werk van de cel. Ze katalyseren reacties, transporteren moleculen, zorgen voor structuur, zenden signalen door en beschermen tegen infecties. Het zijn grote moleculen die bestaan ​​uit aminozuren die in een keten aan elkaar gekoppeld zijn. De volgorde van de aminozuren bepaalt hoe de keten zich vouwt, en de gevouwen vorm bepaalt de functie. Het menselijk genoom bevat ongeveer 20.000 genen die coderen voor eiwitten, maar door alternatieve splicing en posttranslationele modificaties zijn er veel meer eiwitten.

Eiwitten hebben vier structuurniveaus. De primaire structuur is de aminozuurvolgorde. De secundaire structuur is de lokale vouwing tot alfa-helices en bèta-sheets. De tertiaire structuur is de algehele driedimensionale vorm van een enkel polypeptide. De quaternaire structuur is de rangschikking van meerdere polypeptiden tot een complex. De vorm wordt gestabiliseerd door waterstofbruggen, disulfidebruggen, hydrofobe interacties en ionische bindingen.

Eiwitten worden bestudeerd in de proteomics, de grootschalige analyse van eiwitexpressie, -modificatie en -interactie. Ze worden industrieel geproduceerd voor therapeutisch gebruik, zoals insuline en monoklonale antilichamen. Ze worden gemodificeerd voor verbeterde stabiliteit en activiteit. Geneesmiddelen richten zich op eiwitten door hun functie te blokkeren of te versterken.

Eiwitverkeerd vouwen veroorzaakt ziekten zoals Alzheimer, Parkinson en cystische fibrose. Het begrijpen van hoe eiwitten vouwen en functioneren is een van de grootste uitdagingen in de biologie.